Biochemia 7-S3-4-C-01
A. Wykład i konwersatorium:
1. Pochodzenie życia. Poziomy organizacji życia – komórki, tkanki, narządy, budowa komórki i funkcje jej elementów składowych. Woda jako środowisko reakcji biochemicznych. Grupy dysocjujące w związkach występujących w organizmach żywych, właściwości buforowe.
2. Aminokwasy i białka – budowa i właściwości.
3. Białka – metody oczyszczania i analizy, techniki stosowane do ustalania struktury białek.
4. Enzymy – pojęcia podstawowe, strategie katalityczne.
5. Enzymy – oznaczanie aktywności, kinetyka.
6. Metabolizm – pojęcia i struktury podstawowe.
7. Metabolizm węglowodanów – glikoliza i cykl Krebsa.
8. Metabolizm węglowodanów – fosforylacja oksydacyjna i fotosynteza.
9. Metabolizm kwasów tłuszczowych i sterydów.
10. Transport i regulacja poziomu lipidów, biosynteza składników błon komórkowych, budowa i dynamika błony komórkowej, procesy transportu membranowego.
11. Przemiana białek i katabolizm aminokwasów, cykl mocznikowy, integracja metabolizmu.
12. Budowa kwasów nukleinowych, przepływ informacji genetycznej – replikacja i naprawa DNA, synteza i splajsing RNA.
13. Biosynteza białek, kierowanie do organelli, sekwencje sygnałowe.
14. Kontrola ekspresji genów u prokariotów i eukariotów, koncepcja operonu.
15. Techniki biologii molekularnej we współczesnej biochemii – zastosowanie w badaniach, w praktyce przemysłowej, rolniczej i medycznej. Organizmy transgeniczne i ich zastosowanie. Podstawy biotechnologii.
B. Laboratorium:
1. Właściwości amfoteryczne aminokwasów.
2. Metody izolacji i oczyszczania białek – rozdział białek za pomocą chromatografii jonowymiennej na DEAE-Sefarozie.
3. Wpływ wybranych czynników chemicznych i fizycznych na aktywność enzymów.
4. Wyznaczanie parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznej na przykładzie hydrolizy sacharozy przez inwertazę drożdży.
5. Wyznaczanie typu inhibicji dla reakcji podlegającej kinetyce Michaelisa-Menten – inhibicja tyrozynazy przez mimozynę.
6. Metody oznaczania węglowodanów w materiale biologicznym.
7. Wyznaczanie liczb właściwych tłuszczów.
8. Metody oznaczania cholesterolu.
9. Badanie witamin A, D i oznaczanie witaminy C.
10. Dializa.
Dyscyplina
Rodzaj przedmiotu
Tryb prowadzenia
W cyklu 2022/23-L: Mieszany: realizowany zdalnie i w sali | Ogólnie: Realizowany w sali | W cyklu 2023/24-L: Mieszany: realizowany zdalnie i w sali | W cyklu 2024/25-L: Mieszany: realizowany zdalnie i w sali |
Koordynatorzy przedmiotu
Efekty kształcenia
A. Wiedza:
1. Nazywa i rysuje struktury komórki prokariotycznej i eukariotycznej, roślinnej i zwierzęcej, wskazuje różnice między nimi, tłumaczy zależności pomiędzy strukturą komórki i jej organelli a ich funkcją, tłumaczy znaczenie specjalizacji tkanek w organizmach wielokomórkowych. (K_W16)
2. Zna budowę i funkcje podstawowych składników komórki (węglowodanów, lipidów, białek, kwasów nukleinowych, hormonów i witamin). (K_W01, K_W04, K_W05, K_W16, K_W17)
3. Zna podstawowe szlaki metaboliczne, podaje przykłady współzależności metabolicznych oraz mechanizmów regulacji metabolizmu. (K_W17)
4. Zna i rozumie właściwości katalityczne makrocząsteczek, opis kinetyczny reakcji enzymatycznych, sposoby regulacji aktywności enzymatycznej. (K_W10, K_W18)
5. Zna najważniejsze składniki i budowę błon biologicznych oraz rodzaje transportu błonowego wybranych związków chemicznych. (K_W17)
6. Zna proces przekazywania informacji genetycznej, rozumie jego istotę. (K_W17)
B. Umiejętności:
1. Określa właściwości fizykochemiczne związku na podstawie jego struktury, przewiduje jego zachowanie w reakcjach chemicznych (w tym enzymatycznym) oraz w metodach separacyjnych. (K_W05, K_W10, K_U01, K_U02, K_U13)
2. Wyznacza parametry kinetyczne reakcji enzymatycznych, dobiera metodę analityczną do monitorowania przebiegu reakcji enzymatycznej. (K_U03, K_U07, K_U13)
3. Posługuje się podstawowym sprzętem laboratoryjnym: wirówką, spektrofotometrem, pH-metrem. (K_W12, K_W23, K_U05, K_U13)
4. Wykonuje podstawowe techniki separacyjne makrocząsteczek: chromatografię kolumnową i elektroforezę żelową. (K_W08, K_U09, K_U13)
C. Postawy
1. Rozumie przenikanie się dyscyplin we współczesnej nauce – konieczność szerokiego spojrzenia i współpracy specjalistów z wielu dyscyplin. (K_K02)
2. Rozumie znaczenie wiedzy podstawowej z zakresu biochemii w praktyce gospodarczej – przemyśle, rolnictwie, medycynie. (K_K06, K_K09)
3. Jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo własne i innych; umie postępować w stanach zagrożenia. (K_K03, K_K12)
Kryteria oceniania
Metody dydaktyczne:
1. Wykład z prezentacją multimedialną i animacjami komputerowymi
2. Rozwiązywanie zadań
3. Ćwiczenia laboratoryjne
4. Konsultacje
Formy zaliczenia:
Wykład: egzamin pisemny testowy.
Konwersatorium: 2 kolokwia i rozwiązywanie zadań.
Laboratorium: Wykonanie 10 ćwiczeń, napisanie 10 sprawdzianów (wejściówek), napisanie 10 sprawozdań.
Kryteria zaliczenia:
Wykład: uzyskanie co najmniej 50% liczby punktów na egzaminie.
Konwersatorium: uzyskanie co najmniej 50% z sumarycznej liczby punktów z dwóch kolokwiów.
Laboratorium: wykonanie wszystkich doświadczeń, uzyskanie co najmniej 50% sumarycznej liczby punktów ze sprawdzianów, sprawozdań oraz za postawę i sprawność techniczną.
Literatura
Literatura podstawowa:
1. J. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer, G. J. Gatto, Biochemia, wyd. VIII, PWN, Warszawa, 2018.
2. J. Berg, L. Stryer, J. L. Tymoczko, Biochemia, wyd. VI, PWN, Warszawa, 2009.
3. L. Kłyszejko-Stefanowicz, Ćwiczenia z biochemii, PWN, Warszawa, 2005
Literatura uzupełniająca:
1. D. Voet, J. G. Voet, Biochemistry, John Wiley& Sons, 4 ed., New York, 2011.
(materiały elektroniczne dostępne na stronie:
http://bcs.wiley.com/he-bcs/Books?action=index&itemId=0470570954&bcsId=6123)
2. J. L. Tymoczko, J. M. Berg, L. Stryer, Biochemia: krótki kurs, wyd. I, PWN, Warszawa, 2013.
3. B. D. Hames, N. M. Hooper, Krótkie wykłady: Biochemia, wyd. III, PWN, Warszawa, 2010. (dostępny przez i.buk)
Więcej informacji
Dodatkowe informacje (np. o kalendarzu rejestracji, prowadzących zajęcia, lokalizacji i terminach zajęć) mogą być dostępne w serwisie USOSweb: